Proteasi

Che cos’è la proteasi?

La proteasi (o enzima proteolitico, o proteinasi, o peptidasi) è un enzima in grado di catalizzare il legame peptidico, ovvero di degradare le lunghe catene di molecole di proteine (come l’aptoglobina, la proteina c reattiva), in frammenti più corti (peptidi) e nei loro componenti (gli aminoacidi, come ad esempio l’istidina).

Gli enzimi proteolitici sono presenti nei batteri, nell’archea, in alcuni tipi di alghe, in alcuni virus e nelle piante, ma sono comunque più abbondanti negli animali.

Quali sono i tipi di enzimi proteolitici?

Ci sono diversi tipi di enzimi proteolitici, classificati in base ai siti in cui essi catalizzano la scissione delle proteine. I due gruppi principali sono esopeptidasi, che prendono di mira le estremità terminali delle proteine, e le endopeptidasi, che prendono di mira i siti all’interno delle proteine.

Le endopeptidasi impiegano vari meccanismi catalitici; all’interno di questo gruppo vi sono: l’endopeptidasi aspartica, la cisteina, l’endopeptidasi glutammica, la metallo-endopeptidasi, l’endopeptidasi serina e l’endopeptidasi treonina.

Il termine oligopeptidase è riservato a quegli enzimi che agiscono specificatamente sui peptidi.

Tra i più noti enzimi proteolitici vi sono quelli che risiedono nel tratto digestivo (tra gli altri enzimi digestivi si ricordano: amilasi, lipasi, ecc.).

Nello stomaco, i materiali proteici vengono inizialmente attaccati da un’endopeptidasi gastrica nota come pepsina.

Quando il materiale proteico viene passato all’intestino tenue, le proteine, che sono parzialmente digerite nello stomaco, sono ulteriormente attaccate da enzimi proteolitici secreti dal pancreas (es. amilasi pancreatica).

Questi enzimi sono liberati nel piccolo intestino da precursori inattivi prodotti dalle cellule acinose del pancreas.
I precursori sono chiamati: tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastase, e procarbossipeptidasi. Il tripsinogeno è trasformato in un endopeptidasi chiamato tripsina da un enzima (enterokinase) secreto dalle pareti dell'intestino tenue.

La tripsina attiva quindi i precursori di chimotripsina, elastasi, e carbossipeptidasi. Quando gli enzimi pancreatici diventano attivi nell'intestino, convertono le proteine in aminoacidi liberi, che sono facilmente assorbiti dalle cellule della parete intestinale.

Il pancreas produce anche una proteina che inibisce tripsina. Si pensa che in questo modo il pancreas si protegga dall’autodigestione.